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形成G蛋白异源三聚体参与调控免疫受体FLS2介导的免疫反应

12 7月 , 2019  

植物免疫受体能够感受各种病原分子模式,并通过细胞质类受体激酶BIK1激活下游免疫反应。最近研究发现非典型Gα蛋白XLG2/3,Gβ蛋白AGB1和Gγ蛋白AGG1/2
形成G蛋白异源三聚体参与调控免疫受体FLS2介导的免疫反应,但其中机制未知。
中国科学院遗传与发育生物学研究所周俭民研究组与加拿大的张跃林研究组合作研究发现G蛋白异源三聚体可以和FLS2-BIK1受体复合体相互作用。免疫反应激活前,G蛋白通过抑制26S蛋白酶体介导的BIK1蛋白降解来增强BIK1的稳定性,适度地调节免疫反应的激活;FLS2被激活后,BIK1蛋白能够迅速磷酸化XLG2蛋白的N端,磷酸化的XLG2与AGB1发生解离,进而通过调节RbohD的活性诱导活性氧爆发。
这些结果表明,植物G蛋白与免疫受体复合体相偶联,在免疫反应激活前后通过两种不同的机制调节免疫信号的激活,揭示了G蛋白与受体偶联方式在动植物中的异同。该研究结果于4月4日在线发表在eLIFE。周俭民研究组的梁祥修博士和加拿大University
of British Columbia
的丁平涛博士为共同第一作者。该研究得到了国家自然科学基金、科技部“973”项目以及中国科学院先导专项的资助。
文章链接图片 1G蛋白异源三聚体调控FLS2信号的模型

异源三聚体G蛋白广泛存在于真核细胞中,对细胞生命活动具有重要调控作用。在动物细胞中,G蛋白α亚基与G蛋白偶联受体(G
protein-coupled
receptor,GPCR)结合,GPCR感受胞外信号后,发挥鸟苷酸交换因子作用,促使Gα亚基结合的GDP被GTP替换,从而导致G蛋白激活,Gα亚基与Gβγ二聚体发生解离,激活后的G蛋白通过作用于下游靶标实现信号的传递和放大。一类具有GTP水解酶加速活性(GTPase
accelerating
protein,GAP)的RGS蛋白通过增强Gα的水解酶活性,使GTP快速被水解为GDP,G蛋白重新回到静息状态。与动物细胞不同,植物细胞中并不存在GPCR蛋白,且植物Gα蛋白具有主动结合GTP的自激活能力,因此植物细胞如何调控G蛋白激活一直是植物科学研究领域的一个重大问题。

拟南芥免疫受体FLS2能够通过识别细菌鞭毛蛋白来感知病原细菌的入侵,并通过免疫受体复合物的核心激酶BIK1来激活下游免疫反应。中国科学院遗传与发育生物学研究所周俭民研究组的前期研究发现,G蛋白在FLS2介导的免疫反应中发挥重要的调控作用。由Gα蛋白(XLG2和XLG3)、Gβ蛋白和Gγ蛋白(AGG1和AGG2)组成的异源三聚体直接与FLS2偶联。但免疫受体FLS2如何调控G蛋白激活的分子机理并不清楚。

在最新的研究中,遗传发育所周俭民研究组揭示了拟南芥免疫受体FLS2调控植物G蛋白激活的分子机理。在静息状态下,拟南芥唯一的RGS蛋白RGS1同Gα蛋白以及免疫受体FLS2结合在一起,通过RGS1的GAP活性使与Gα蛋白结合的GTP被水解为GDP,从而使G蛋白维持在静息状态。在FLS2感知鞭毛蛋白后,BIK1磷酸化RGS1蛋白Ser431和Ser428,从而导致RGS1与Gα亚基和FLS2的解离,解除RGS1对Gα的抑制作用,Gα因而得以自动结合GTP而激活,促进免疫反应。其中,XLG2在叶肉细胞中调控免疫反应,而GPA1通过调控气孔关闭来阻止病原微生物的入侵。该研究揭示的不同于动物G蛋白新型激活方式即植物细胞G蛋白的激活是通过受体诱导RGS1的磷酸化,从而解除对Gα的抑制作用实现的。

相关研究成果发表在Cell
Research
上,博士后梁祥修、博士研究生马苗苗为论文共同第一作者。该研究得到了国家自然科学基金委、科技部、中科院战略性先导科技专项和植物基因组学国家重点实验室的资助。

论文链接

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植物免疫受体FLS2通过RGS1调控G蛋白激活模式

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